Ein komplexes Problem quasi gelöst

Die Faltung von Proteinen interessiert seit rund 50 Jahren – Überragender Erfolg der künstlichen Intelligenz „AlphaFold“ von der Google-Firma DeepMind

Autor:  Rolf Kickuth

Im vorausgegangenen Artikel wurde deutlich, wie es gelingen kann, die riesige Anzahl quantenmechanisch möglicher Interaktionen zwischen Atomen so einzuschränken, dass man die Eigenschaften chemischer Verbindungen theoretisch berechnen kann. Ein vergleichbares Problem stellt die Frage dar: Wie falten sich die Stränge eines Proteins, wenn die Abfolge ihrer Atome bekannt sind? Die Lösung dieser Aufgabe schien auf lange Zeit praktisch unmöglich zu sein; nun ist sie gelungen: Mit Hilfe von Methoden der künstlichen Intelligenz. 

In dieser Energielandschaft – einem „Faltungstrichter“ – ist die freie Energie möglicher Faltungsformen eines Proteins abhängig von ihrer Konformation dargestellt. Der native Zustand eines Proteins ist gleichzeitig auch der energieärmste. Während der spontanen Faltung gelangen Intermediärprodukte häufig in kinetische Faltungsfallen. Hier können Chaperone assistieren, indem sie (A) das Protein in einen Übergangszustand überführen, aktiv entfalten und neu falten. Dabei ermöglichen sie es Proteinen im Intermediärzustand, unter Energieaufwand die Energiebarriere zu überwinden. (B) Chaperone können auch das entfaltete Polypeptid in einen Käfig einschließen und so die Faltungsfallen „glätten“ (Abb.: A. v. Kieckebusch-Gück).

Bildschirmfoto von Folding@home (siehe auch das Titelbild von CLB 11/12-2020). Für Interessierte: Folding@home läuft hier auf der Linux-Distribution Fedora. Das Foto zeigt den FAH-Viewer im Vordergrund; die FAH-Steuerung und den FAH-Client unter Fedora Workstation 28 im Hintergrund (Abb.:  Pedro TR Pinheiro; CC 4.0 by-sa).

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